蛋白质四级结构VIP免费

蛋白质分子多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构(primarystructure)。各种蛋白质中氨基酸排列顺序是由该生物遗传信息决定的，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间构象的基础，而蛋白质的空间构象则是实现其生物学功能的基础。一）肽键和肽链肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽(peptide)，或肽链（peptidechain）。肽键原子及其相连的两个Cα原子称为肽单元（petideunit）。肽主链骨架实际上是由许多重复单位，即肽单元借助Cα相连而成。少数氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)；多个氨基酸相连而成的肽称为多肽(polypeptide)。凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，被称为氨基酸残基(residue)。多肽链有两端，有自由α-氨基的一端称氨基末端(aminoterminal)或N—端；有自由α-羧基的一端称为羧基末端(carboxylterminal)或C—端。胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。二）生物活性肽生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。1.谷胱甘肽（GSH）：全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。2.多肽类激素：许多小肽在很低浓度下就可发挥作用，如激素类的脑下垂体素、缓激肽、促甲状腺素释放因子等。谷胱甘肽的生理功用解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。3.其它肽类活性物质：有些极毒的蘑菇毒素，许多抗生素，还有商业合成的二肽甜味剂天冬甜素等都属于肽类物质。二、蛋白质的三维结构（一）维持蛋白质结构的化学建1.氢键：氢键(hydrogenbond)的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间。2.疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。3.离子键（盐键）：离子键(saltbond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。4．范德华氏（vanderWaals）引力：原子之间存在的相互作用力。（二）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondarystructure)是指多肽链中主链原子在各局部区段空间的排列分布状况，而不涉及各R侧链的空间排布。1.肽平面肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽键平面，又称肽单元(peptideunit)蛋白质的二级结构主要包括：α-螺旋，β-折迭，β-转角及无规卷曲等几种类型。维持蛋白质二级结构稳定的主要力是氢键。2.α—螺旋结构螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的特点如下：(1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋半径0.23nm；(2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键(hydrogenbond)，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。(3)氨基酸侧链伸向螺旋外侧，不参与α-螺旋的形成，但其形状、大小及电荷量的多少均影响α—螺旋的形成。这种影响主要表现在以下几方面：A.极大的侧链基团:如Ile、Phe、Trp集中排列的肽段，因为存在空间位阻而妨碍了α—螺旋的形成。B.连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基：如Glu、Asp相邻排列，同种电荷的互斥效应影响了肽链内氢键的形成，不利于α—螺旋的形成。C.有Pro等亚...