生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章 氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们
蛋白质中的氨基酸都是 L 型的
但碱水解得到的氨基酸是 D 型和 L 型的消旋混合物
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有 20 种
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是 β-、γ-或 δ-氨基酸，有些是 D 型氨基酸
氨基酸是两性电解质
当 pH 接近 1 时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当 pH 在 13 左右时，则全部去质子化
在这中间的某一 pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pH称为该氨基酸的等电点，用 pI 表示
所有的 α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应
α-NH2 与 2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的 DNP-氨基酸（Sanger 反应）；α-NH2 与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman 反应）
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂
半胱氨酸的 SH 基在空气中氧化则成二硫键
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位
除甘氨酸外 α-氨基酸的 α-碳是一个手性碳原子，因此 α-氨基酸具有光学活性
比旋是 α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层
