蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零得 pH。在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸得 a-羧基与另一个氨基酸得 a-氨基脱水缩合而形成得化学键。肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成得化合物。蛋白质得一级结构：指多肽链中氨基酸得排列顺序与键合方式。二级结构：蛋白质分子中某一段肽链得局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子得相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链得构象。肽单元：参加组成肽键得 6 个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它就是蛋白质构象得基本结构单位。a-螺旋 ( a -helix ) ：就是蛋白质中最常见得一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链得若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。 超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻得二级结构单元组合在一起，形成有规则得、在空间上能辨认得二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成得相对独立得三维实体。折叠得较为紧密 ，各行使其功能。蛋白质得变性：在某些物理与化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变与生物活性得丧失。复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有得构象与功能。酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成得复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白与辅助因子分开后均无催化作用。全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性得酶得前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应得一种催化机制。共价催化：通过与底物形成反应活性很高得共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度得过程。酶得活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构得区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶得活性部位（Active site）。米氏常数（Km）：反应速率达最大反应速率一半时得底物浓度。单位就是：mol/L 或mmol/L竞争性抑制作用：抑制剂在化学结构上与底物相似，能与底物竞争酶得活性中心，从而阻碍酶-底物复合物得形成，降低酶促反应速度。 此时这种作用叫做...
