1.2胶原概述胶原（Collagen）的定义[5]是细胞外基质(ECM)的一种结构蛋白，含有一个或几个由α链组成的三螺旋结构的区域，即为胶原域。胶原是动物组织中一类重要的结构蛋白，由动物的成纤细胞合成的生物高分子，是一种白色、无支链、不透明的纤维型蛋白质，广泛存在于动物肌腱、韧带、软骨、皮肤及其他结缔组织中，是哺乳动物体内分布最广、含量最丰富的蛋白质，约占机体总蛋白的1/3[6]，起着支撑器官、保护机体的功能，也是组成细胞间质的最重要功能蛋白质。1.2.1胶原的结构及类型胶原结构具有显著特点，其一级结构表现为甘氨酰-脯氨酰-Y、甘氨酰-脯氨酰-羟脯氨酰、甘氨酰-X-Y（其中X、Y代表除脯氨酰和甘氨酰以外的任何其他氨基酸残基）的三肽重复序列。胶原含有其他蛋白质中少见的羟脯氨酸和羟赖氨酸，也有较多的脯氨酸和赖氨酸，缺乏色氨酸，芳香氨基酸和半胱氨酸含量较少，为营养学上所称的不完全蛋白质。二级结构表现为特殊的三股螺旋结构，是由三条左手螺旋的α-肽链以平行、右旋形式，缠绕形成绳索状右手超螺旋结构[5]。三级结构反映胶原肽链除次级键作用外，图1-2胶原的分子结构Fig.1-2Molecularstructureofcollagen分子内和分子间还存在醇醛缩合交联、醛醇组氨酸交联及醛胺缩合交联三种，这使得胶原具有高拉伸强度。四级结构表现为原胶原分子依照一定规则平行排列成束，首尾错列四分之一，以共价键搭接形成稳定的胶原纤维，再进一步聚集成更大的纤维束，而胶原纤维在不同组织中排列方式不同[7,8]。胶原并非是某一个蛋白质的名称，而是一个庞大的高度特化的纤维蛋白家族，在结构上既有相同特点又存在差异，己知的数量在不断增加，目前已发现有27种不同类型的胶原[9]。依照发现的先后顺序采用罗马数字命名为Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原等。按功能不同可分为成纤维胶原、成网状结构胶原、成串珠丝胶原等。按构成组织可分为纤维状胶原、软骨质胶原、玻璃状胶原、弹性胶原等。又常因来源组织的不同分为皮胶原、骨胶原、鳞胶原、肌腱胶原等。表1-1列出部分胶原的分子组成类型及组织分布[10,11]。表1-1胶原的分子组成类型及组织分布Table1-1Thecompositionanddistributionofcollagen胶原类型Ⅰ肽链组成[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)组织分布骨、牙本质其他主要特征白，占体内总胶原量的90%，肽链的96%由Gly-X-Y重复序列组成。两种α-链均不含半胱氨酸，侧链含糖量约1%。通常形成大的带状纤维。Ⅱ[α1(Ⅰ)]3[α1(Ⅱ)]3胎儿、发炎及肿瘤组织透明软骨、玻富含羟赖氨酸，并且糖化率璃体、胚胎角高，羟赖氨酸的羟基几乎全和膜、神经视网糖结合，含糖量约10%，通常膜Ⅲ[α1(Ⅲ)]3血管、胃肠道、皮肤。牙周膜、网状纤维Ⅳ[α1(Ⅳ)]3基膜极板、晶羟赖氨酸特多，含糖量高，羟状体囊、角膜脯氨酸羟基除4位外还有3后弹性膜、卵位，无横纹，特殊三维网状结黄囊壁Ⅴ[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)人烧伤后的颗粒组织[α1(Ⅴ)]3α1(Ⅴ)α2(Ⅴ)α3(Ⅴ)培养肺泡上皮细胞分泌构。对胶原酶有抵抗作用，不被其降解。在基膜与结缔组织间起桥梁作用。又称Ⅴ123为直径较小的带状纤维。硫键-S-S-交联，组氨酸多。胚胎真皮、心侧链含糖少，含半胱氨酸及双真皮、肌腱、是复杂机体量最大的结构蛋ⅥⅦα1(Ⅵ)α2(Ⅵ)α3(Ⅵ)[α1(Ⅶ)]3人胎盘组织人胎盘绒毛又称内膜胶原又称长链胶原或LC胶原。由膜和羊膜、复3条相同的α-链形成反平行层扁平上皮、二聚体。是大疱性表皮松懈症锚原纤维的抗原。
