第9章酶促反应动力学一、化学动力学基础二、底物浓度对酶反应速率的影响三、酶的抑制作用四、温度对酶反应的影响五、pH对酶反应的影响六、激活剂对酶反应的影响(kineticsofenzyme-catalyzedreaction)研究酶促反应动力学的意义酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学
在研究酶的结构与功能的关系以及酶的作用机制时，需要动力学提供实验证据；为发挥酶催化反应的高效率，寻找最有利的反应条件；为了解酶在代谢中的作用和某些药物的作用机制等，都需要掌握酶促反应速率的规律
二、底物浓度对酶反应速率的影响酶反应速率对底物浓度作图中间复合物学说为了解释这个现象，Henri和Wurtz提出了酶－底物复合物学说
该学说认为，当酶催化反应时，酶首先与底物结合，生成酶－底物复合物，然后生成产物，并释放出酶
反应用下式表示：S+EES→P+E酶底物中间复合物存在的证据电子显微镜和X光衍射直接观察到酶与底物的复合物
酶与底物结合后光谱发生变化
溶解度或热稳定性在加入底物后发生变化
分离到了酶底物复合物
超离心沉降过程中，可观察到酶和底物共沉降的现象
平衡透析时，观察到底物在半透膜两侧浓度不相同(半透膜的一侧有酶，另一侧无酶，有酶一侧底物浓度高于无酶一侧)
（1）平衡学说（Henri，Michaelis和Menten方程）1902年Henri和Brown提出了酶催化的反应机理1913年Michaelis和Menten完善了这个理论，他们认为酶反应的第一步是快速可逆的平衡，第二步慢，为限速反应
平衡学说推导反应速度方程的假设前提在推导动力学方程时，有几点假设：①第一步迅速平衡，第二步慢，即k3[E]，[S]>>[ES]
③酶以E和ES两种状态存在
根据平衡学说推导速度方程设Vf为E与S结合的速度，Vr为ES解离的速度，则Vf＝k1([E]0－[ES])
