生物化学重点【整理人】天津中医药大学护理学院周屹松【整理时间】手写稿：2012年01月电子稿：2013年02月【参考资料】《生物化学》（主编王继峰）《生物化学》（主编高国全）课堂笔记课堂录音1第一章绪论生物化学即“生命的化学”，从分子水平探讨生命现象的本质。第一节生物化学发展简史1903年，Neuberg首先提出了生物化学这一名词。发展过程大致分为三个阶段：叙述生物学（静态生物学）、动态生物学、机能生物学。第二节生物化学的主要内容一、生物体的物质组成及生物分子的结构与功能二、代谢及其调节三、基因表达及其调控第三节生物化学与医学及中医药学的关系第二章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成自然界中的氨基酸有300多，但用来合成蛋白质的氨基酸只有20种，这20种氨基酸称为标准氨基酸。一、蛋白质的元素组成C、H、O和N是组成蛋白质的主要元素，有些蛋白质还含有S和P。各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16%。二、氨基酸的结构在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是α-氨基酸。α-氨基酸中，除甘氨酸（甘氨酸的R基是H）外，均为L-α-氨基酸。结构通式：三、氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸中性氨基酸极性不带电荷氨基酸带负电荷氨基酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸带正电荷氨基酸碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸四、氨基酸的性质21.紫外吸收特征测定蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度可以快速简便地分析溶液中的蛋白质含量。2.两性解离与等电点两性电离：氨基酸可以向阴阳两极电离的性质。等电点（pI）：使氨基酸向阴阳两极的趋势相同，成兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。溶液pH＜pI，氨基酸带正电荷；溶液pH＝pI，氨基酸不带电；溶液pH＞pI，氨基酸带负电荷。3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物。五、蛋白质的分类第二节蛋白质的分子结构一、肽二、蛋白质的一级结构多肽键中氨基酸的序列（种类、数量）。作用力：肽键、二硫键。三、蛋白质的二级结构（空间）多肽键主链原子的空间排布，不涉及侧链。作用力：氢键主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲四、蛋白质的三级结构二级基础上进一步折叠，多肽链所有原子的空间排布。主要：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力、二硫键亲水在外，疏水在内，三级结构产生功能。五、蛋白质的四级结构条件：大于等于2条链，每条有完整三级结构，称亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要是疏水作用。六、维持蛋白质构象的化学键第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质的一级结构与功能的关系二、蛋白质的构象与功能的关系第四节蛋白质的理化性质一、一般性质二、大分子特性对于特定蛋白质颗粒，其沉降速度与离心加速度（相对重力）之比为一常数，该常数称为沉降系数，以s表示，单位为秒，因为该值很小，所以规定用S作为沉降系数单位：1S=10-13秒蛋白质胶体稳定因素：电荷、水化膜。3第三章核酸化学染色体基本单位：核小体。基因：DNA分子上编码蛋白质或RNA的功能片段。基因组：一个细胞或病毒颗粒内全部DNA。第一节核酸的分子组成第二节核酸的分子结构一、核酸的一级结构二、DNA的二级结构1.由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成2.碱基在其中形成氢键配对（互补配对方式：A＝T，G≡C）3.通过碱基堆积力进一步形成右手双螺旋三、DNA的三级结构四、RNA的种类和分子结构大多数真核mRNA的3'末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多聚A尾。tRNA的二级结构——三叶草形；tRNA的三级结构——倒L形。第三节核酸的理化性质第四章酶第一节酶的分子结构1.酶的分子组成酶可以根据分子组成分为单纯酶和结合酶两大类。只有全酶才具备活性。酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的类型。2.酶的活性中心酶的活性中心（活性部位）：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域。活性中心内外都有必需集团。第二节酶促反应的特点和机制一、酶促反应的特点1.高催化效率42.高度专一性3.可调节性4.酶的不稳定性及酶促反应要求严格的环境条件5.无催化副作用二、酶促反应的机制三、酶原与酶原的激活酶原...
