血红蛋白电泳及其临床应用 文献管理序列号：[K8UY-K9IO69-O6M243-OL889-F88688]血红蛋白电泳及其临床应用鄢盛恺中国医学科学院 中国协和医科大学 北京协和医院检查科，北京 100730早在 60 数年前 Pauling 等（1949）在研究镰状红细胞贫血患者的血红蛋白（hemoglobin，Hb）时就发现其与正常人不同，证明这种异常的 Hb在缺氧条件下是产生红细胞镰变和溶血性贫血的因素，并提出了“分子病”这一新概念。引发了人们对 Hb 构造异常及异常 Hb 与遗传性贫血之间关系的重视。近年来，由于生化技术和分子生物学技术的不停发展，相继发现和鉴定了许多新型异常的 Hb。电泳技术作为分离与鉴定 Hb 最简便、精确的办法之一，广泛用于临床遗传性贫血（如地中海贫血）、异常血红蛋白病等疾病的临床诊治。1 概述 Hb 的重要生理功效是将氧气从肺部运输到组织，同时将组织释放的二氧化碳带回到肺部完毕氧气和二氧化碳的交换。Hb 是由珠蛋白和亚铁血红素连接成的一种结合蛋白质。每一种 Hb 是由 4 个多肽链构成，而每一肽链又和一种铁卟啉结合。和血红素连接的珠蛋白是一种组蛋白，每一种珠蛋白分子由 4 条肽链构成，每一条肽链和一种血红素结合，构成一种Hb 单体或称为亚单位。因此，每个 Hb 分子是由 4 个 Hb 单体聚合而成的四聚体。现在已知人类的红细胞中存在 3 种正常的 Hb，即 HbA、HbA2 和 HbF。从正常 Hb 中已发现 α、β 链、γ 和 δ4 种不同肽链。这些 Hb 由均由一对 α 链和一对非 α 链构成。正常成人 Hb 的非 α 链称为 β 链，而胎儿Hb 中的非 α 链称为 γ 链。HbA 含量最多，它由两条 α 链和两条 β 链构成；HbA2（占 3%）由两条 α 链和两条 δ 链构成。HbF 正常含量是 Hb 的2%，由两条 α 链和两条 γ 链构成。除 HbA、HbA2 和 HbF 外其它的多个 Hb 常被称为异常 Hb。全世界现在已报道的异常 Hb 达 450 余种，并且每年尚有新的发现。如美国最常见的两种 Hb 变异体是 HbS 和 HbC，而 Hb Lepore， HbE， HbA2 G-philadelphia 等几类极少见。现已证明这些异常 Hb 的不同之处不在于亚铁血红素部分，而在于珠蛋白部分化学构造的差别。重要类型有：⑴肽链中氨基酸的次序略有差别。这类型最为多见，约占 90%。如HbS（HbA→HbS 是由于 α2β2→α2β2S），HbC（HbA→HbC 是由于α2β2→α2β2C）；⑵各肽链的重新组合或某些正常肽链的缺失。...
