2024年生物化学重点知识点归纳总结VIP免费

生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能ﻫ重点章节考试大纲及考分预测ﻫ氨基酸的分类蛋白质的分子结构ﻫ蛋白质的变性ﻫ一、氨基酸与多肽(一)蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定平均为16%。ﻫ（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外,其无D、L之分）ﻫ(三)氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸８（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸７（冬天谷苏丝酪半光甘）ﻫ酸性氨基酸2碱性氨基酸３ﻫ记忆方法：ﻫ冬天(天冬氨酸）的谷(谷氨酸)子是酸的，捡（碱性氨基酸）来(赖氨酸）精（精氨酸)煮(组氨酸)。(四）肽键和肽链ﻫ1．肽键：ﻫ概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽键特点：不能自由旋转,具有部分双键性质。2.肽链：ﻫ有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。(寡肽和多肽)ﻫ二、蛋白质的分子结构ﻫ(一)蛋白质的一级结构1.定义:是指多肽链中氨基酸的排列顺序。（一条线)ﻫ2.主要的化学键：肽键。3.意义:一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。(二）蛋白质的二级结构ﻫ1．定义：某一段肽链的局部空间结构。(弹簧）２.主要的化学键：氢键。ﻫ3.蛋白质二级结构的主要形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。ﻫα-螺旋特点：ﻫ①主链围绕中心轴旋转,每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定。ﻫ③α－螺旋为右手螺旋,氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。ﻫ（三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。(整条肽）主要的化学键:疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。ﻫ（四)蛋白质的四级结构概念:蛋白质分子中各亚基的空间排布。(多条链）ﻫ主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。ﻫ成人血红蛋白由２条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。(五)蛋白质的空间构象ﻫ蛋白质的空间构象由一级结构决定,常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。其作用：ﻫ①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；②与错误聚集的肽段结合,使之解聚后，再诱导其正确折叠；③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。)ﻫ１）肽单元：参与肽键的6个原子——Cα1、C、0、N、H、Cα２位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的６个原子构成肽单元。（2)模体ﻫ在许多蛋白质分子中,2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。）ﻫ3)结构域分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,称为结构域。ﻫ三、蛋白质结构与功能的关系(一)蛋白质一级结构与功能的关系空间结构决定着蛋白质的生物学功能,蛋白水解酶可破坏一级结构ﻫ亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血。称分子病。(二）蛋白质高级结构与功能的关系ﻫ蛋白质构象改变可引起疾病，如蛋白的二级结构α螺旋变为β折叠就会患疯牛病。ﻫ四、蛋白质的理化性质(一)蛋白质的变性１.概念:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丧失。２．本质:破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.意义：如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌;疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。4.特点:（1)化学性质改变：生物活性的丧失。ﻫ)2）物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。(二)两性电离ﻫ蛋白质是两性电解质,既可以解离成带正电的阳离子,也可解离成带负电的阴离子。在某一pH溶液中,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同,净电荷为零,即成为兼性离子,此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。ﻫ(三）蛋白质的亲水胶体性质ﻫ(四）蛋白质的紫外吸收ﻫ很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸,因此在28０nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。(五）蛋白质的呈色反应ﻫ有茚三酮反应...