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第三章蛋白质化学练习卷一、填空题(一)基础知识填空1.组成蛋白质的碱性氨基酸有、和O酸性氨基酸有和O2.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3)和是含硫的氨基酸。(4)是最小的氨基酸，是亚氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有瓮基的分子量较小的氨基酸是，体内还有另两个含瓮基的氨基酸分别是3.氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH〉pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH〈pI的溶液中，大部分以离子形式存在。4.脯氨酸和瓮脯氨酸与苗三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与苗三酮反应产生色的物质。5.有三种氨基酸因含有共辘双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为>>O6.个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。7.1953年维格诺尔德(D.Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性的肽一,因而获得诺贝尔奖。9._________________________________________________人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、10.胰蛋白酶能水解和的氨基酸的竣基所形成的肽键。11.胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的竣基侧所形成的肽键。12.漠化氧能水解竣基侧所形成的肽键。13.拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是。114.蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能有不同程度的转动。15.Pauling等人提出的蛋白质a螺旋模型，每圈螺旋包含氨基酸残基，高度为nmo每个氨基酸残基上升nmo16.一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分子表面。17.维持蛋白质一级结构的化学键是和o18.维持蛋白质二级结构的化学键是o19.维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、和O20.最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家o21.血红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现效应，是通过Hb的现象实现的。22.当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为O当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称O23.各种蛋白质的含氮量很接近，平均为,这是凯氏定氮法的基础。24.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有和O25.蛋白质的超二级结构是指—,其基本组合形式常见的有3种，一是,如结合钙离子的模体；二是,如锌指结构；三是O26.蛋白质的二级结构有、、和四种稳定构象异构体。27.蛋白质溶液的稳定性的因素是和2&蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较,大分子流出的时间较,因此先流出的蛋白质分子是29.沉降系数(S)主要与蛋白质的和有关。30.通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且测定含较多的蛋白质，所得的结果更准确。31•和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。32.根据蛋白质的组成成分可分为和33.根据蛋白质的形状可分为和（二）考研知识填空1.构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特征是具有性;而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6〜7时荷正电）有三种，它们分别是氨酸、氨酸和氨酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨酸和氨酸。2.紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨酸、氨酸或氨酸。3.丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是O这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。5.蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、;次级键中属于共价键的是键O6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。7.Edman反应的主要试齐0是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。8.蛋白质二级结构的基本类型有、2和O其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。此外多肽链中决定这些结构的...