酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需的产品。锁钥学说(酶的专一性)：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系诱导契合学说：酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合，然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子(包括蛋白质和核酸)单纯酶(simpleenzyme):仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶(全酶"conjugatedenzyme):由蛋白部分(酶蛋白 apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prostheticgroup)：与酶结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。必需基团：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，称为必需基团。接触残基(contactresidues)：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。。辅助残基(auxiliaryresidues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。结构残基(structuralresidues)：维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象非贡献残基(non-contributingresidues)：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用结合基团：与底物结合的部位，决定酶的专一性；催化基团：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。结构域：蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。激活剂：凡是能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质都称为该酶的激活剂。抑制剂：能降低酶的活性，促使酶反应速率减慢的物质。不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子上的某些基团以共价键方式结合，导致酶的活性下降或丧失，且不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的作用。可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键方式结合而引起酶的活性降低或丧失，用透析、超滤等方法可以除去抑制剂而使酶恢复活性。单体酶：酶蛋白是一条具有三级结构的多肽链，如 RNA 酶、胃蛋白酶、溶菌酶等；寡聚酶：由两条或两条以上多肽链组成的酶，如乳酸脱氢...
