免疫球蛋白的结构

精品文档---下载后可任意编辑B 淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody, Ab）。 1937 年，Tiselius 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β 及 γ 球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在 γ 球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为 γ 球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除 γ 球蛋白外，还存在于 α 和 β 球蛋白处。1968 年和 1972 年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig 是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的 M 蛋白及尿中的本周氏（Bence Jones, BJ）蛋白等。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是 B 细胞表面的抗原识别受体。☆☆相关素材☆☆图片 正常人血清电泳分离图 一 免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H 链）和两条相同的轻链（light chain，L 链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X 射线晶体结构分析发现，IgG 分子由 3 个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hinge region）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为 Ig 分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。☆☆相关素材☆☆图片 免疫球蛋白分子的基本结构 图片 IgG 分子结构示意图（一） 重链和轻链 免疫球蛋白重链的分子量约为 50～75kD，由 450～550 个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为五类，或称为免疫球蛋白的同种型（isotype），即 IgM、IgD、IgG、IgA和 IgE，其相应的重链分别为 μ 链、δ 链、γ 链、α 链和 ε 链。不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区(functional domain)的数目以及铰链区的长度等。同一类 Ig 根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。如IgG 可分为 IgG1～IgG4；IgA 可分为 IgA1 和 IgA2。IgM、IgD 和 IgE 尚未发现有亚...