动生化简答题VIP免费

动生化简答题1.α-螺旋的特征是什么?如何以通式表示α-螺旋?答:α-螺旋结构特征:每一圈包含3.6个残基,螺距0.54nm,残基高度0.15nm,螺旋半径。1每一个φ角等于-57°,每一个ψ角等于-47°。2相邻螺距之间形成链内氢键。即一个胎单位>C=O基氧原子与其前的第三肽单位的>N-H基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α-螺旋构想允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此,α-螺旋构象是相当稳定的,是最普遍的螺旋形式。α-螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键,则α-螺旋构象遭到破坏,而变成伸展的多肽链。α-螺旋表示为3.613-螺旋。2.蛋白质β-折叠二级结构的主要特点?答:二条β-折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成β-折叠片。β-折叠片又称为β-折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键,避免相邻侧链间的空间障碍,各主链骨架同时作一定程度的折叠,从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂直相邻两个平面的交线,交替地位于片层的两侧。β-折叠片分为平行β-折叠片和反平行β-折叠片两种类型。3.参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些?其作用如何?答:参与维持蛋白质空间结构的化学键有:1范德华力:参与维持蛋白质分子的三、四级结构。2氢键:对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用,对维持三四级结构也起到一定的作用。3疏水作用力:对维持蛋白质分子的三、四级结构其主要作用。4离子键:参与维持蛋白质分子的三、四级结构。5配位键:在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。6二硫键:对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4.胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异?胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素?答:从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链,包含84个左右的氨基酸残基(因种属而异。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比,可以看出,胰岛素原和胰岛素的区别就在于:胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连(B链-C链-A链,便是胰岛素的一条多肽链了。因此,胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链,就可以变成有生理活性的胰岛素了。5.血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的?此S形曲线有何生理意义?答:血红蛋白分子是寡聚蛋白,在结合氧的过程中,存在着亚基之间的相互作用,即变构效应,因此,其氧结合曲线是S形的。生理意义:在肺部,它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧;在肌肉中,它有利于氧结合血红蛋白分子释放更多的氧,以满足肌肉中生物氧化的需要。6.为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离开来?答:蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大,则迁移率愈大;分子愈大,则迁移率愈小;球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下,不同的蛋白质分子,由于其净电荷量、大小、形状的不同,一般有不同的迁移率,因此,可以采用电泳法将蛋白质分离开来。7.蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在?答:蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上。在水溶液中,能与极性水分子结合,从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层9水膜。由于水膜的分隔作用,使许多球蛋白分子不能相互结合,而以分子的形式,均匀地分布在水溶液中,从而形成亲水胶体溶液,比较稳定。此外,蛋白质分子带有相同的电荷,由于同性相斥,使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素是蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。8.蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱?答:蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱,原因是:1多肽链中所有的肽键紫外光区(220nm﹤波长有很强的光吸收;2Trp、Try、和Phe残基,由于其侧链基团含有共轭双键系统,在近紫外区(220~300nm波长,有吸收光的能力。9.使用酶作催化剂的优缺点?答:优点:1高度专一性;2高催化效率:3条件温和;4易调控。缺点:酶易变性失活。10.在全酶分子中金属离子有何作用?答:在全酶分子中,金属离子可能有下列作用:1作为酶活性部位的组成成分,参与催化底物反应;2对酶活性所必需的分子构想起稳定作用;3在酶与底物分子之间起桥梁作用。11.辅基与辅酶有何异同?答:不同点:即他们与...