在蛋白质功能及结构讨论过程中,讨论得首要任务就就是利用多种方法获得纯化得具有完整结构及生物学功能并能够正确折叠得高度纯化蛋白质。除了蛋白质得讨论,具有特定生物活性得高价值蛋白质得生产也需要对蛋白质产品进行纯化。因此，科研人员与工业生产往往大量采纳多种多样得表达系统来获得高表达得蛋白质,对其纯化后进行讨论或加工，这些表达系统包括原核表达系统、酵母菌表达系统、昆虫动物细胞表达系统、真核细胞表达系统等。 如何将系统中表达得目标蛋白质与其她蛋白分离,一直就是表达纯化中得一个重点.为了克服从复杂样品中纯化单一蛋白质这种困难,科学家利用生物物质，特别就是酶与抗体等蛋白质,具有识别某种特定物质并与该物质分子特异性结合得能力,利用生物分子间得这种特异性结合能力而形成得亲与纯化技术.亲与标签纯化技术已广泛应用于蛋白质，特别就是重组蛋白得分离纯化中。在重组蛋白得亲与纯化中，利用基因工程技术，将经过改造优化得亲与标签与目标蛋白融合表达，通过一步简单快速得亲与层析,直接获得纯度较高得重组融合蛋白,已成为重组蛋白纯化得一个通用方法,具有结合特异性高、纯化步骤简便、纯化条件温与、适用性广泛等优点,为蛋白质得有效纯化提供了一条解决得途径,广泛应用于蛋白质结构与功能得讨论及重组蛋白纯化工艺得开发中。自从 20 世纪 70 年代中期融合标签技术出现以来， 亲与标签已成为一种重组蛋白纯化十分有效得工具，具有结合特异性高、纯化条件温与、纯化步骤简便、适用性广泛等显著优势。通常,亲与标签定义为对特定得生物或化学配基具有高度亲与力得一段氨基酸序列。到目前为止,已经出现了种类众多、功能各异、用途多样得亲与标签,极大地促进了对重组蛋白得有效纯化。根据自身分子量大小得不同,亲与标签可以分为两大类:一类就是结合固定化配基得短肽标签,如 Hi ｓ—ｔ ag、FLA Ｇ-ta ｇ、Ｓ trep-tagⅡ 等；另一类就是识别小分子配基得蛋白标签,如Ｇ ST、MBP 等。短肽标签：Ｈ is－tag:His 标签就是目前高通量蛋白纯化最普遍使用得亲与标签,广泛用于多种重组蛋白在各种表达系统得表达与纯化中。Ｈｉ s 标签一般为 5~１ 5 个组氨酸,被认为就是重组蛋白纯化得首选标签,具有以下优点:（1)位于目标蛋白Ｎ端得 His 标签与细菌得转录翻译机制相互兼容,利于蛋白得表达;（2）His 标签几乎不影响目标蛋白得理化性质;(３）His 标签很小,不会改变目标蛋白得可溶性;（４)His 标签在目标蛋白结晶后...
