蛋白质与氨基酸主要介绍氨基酸、肽和蛋白质的结构、性质、功能以及蛋白质的结构与功能的关系。还介绍了一些基本技术如氨基酸的分离、纯化，多肽的人工合成，蛋白质的分离、纯化、鉴定等。一、蛋白质的重要性和一般组成（一）重要性有些蛋白质是生物体的结构物质，有些蛋白质是生物体的功能物质。近年来的研究还指出蛋白质在遗传信息的控制，细胞膜的通透性以及高等动物的记忆等方面起了重要作用。总而言之，一切重要的生理活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命现象的最基本的物质基础。几年前，在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病，其致病元凶就是蛋白粒子（prion），这种只有蛋白质而没有核酸的病原体，可引起人或动物的疯牛病，这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质基础。（二）一般组成元素组成：所有蛋白质都含有C、H、O、N四种元素，大多数蛋白质还含有少量的S，有些蛋白质还含有一些其它元素，如P、Fe、Cu、Mo、I等。各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右，因此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中蛋白质的含量，1克氮就相当于6.25克蛋白质。蛋白质水解：用H+，OH-或酶将蛋白质彻底水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，说明氨基酸是蛋白质的基本结构单位。二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸（aminoacid,aa或AA）（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号1、氨基酸的通式H3NCHCOOR-+¦ÁH2NCHCOOHR¦Á或2、氨基酸的分类、结构、代号氨基酸有两种分类方法(1)按侧链R基的结构(2)按侧链R基的极性中性氨基酸氨基酸的结构、代号:（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和L-型。以丙氨酸为例：如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。H2NCHCOOHCCH3OHHHCNH2COOHCCH3OHHHCNH2COOHCCH3HHOH2NCHCOOHCCH3HHOL-苏氨酸(L-threonine)D-苏氨酸(D-threonine)L-别-苏氨酸(L-allo-threonine)D-别-苏氨酸(D-allo-threonine)蛋白质中的氨基酸都是L-型。(Gly除外)旋光性：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子，所以都有旋光性，能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转，向左旋转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右旋，用“＋”号表示。旋光度，比旋光度消旋外消旋内消旋光吸收：组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。（三）氨基酸的酸碱性质和等电点1、氨基酸的两性离子形式H2NCHCOOHRH3NCHCOOR-+两性离子(dipolarion)2、氨基酸的两性解离和等电点BrÖnsted的酸碱理论，即广义酸碱理论。HAA-+H+酸碱质子氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。H2NCHCOORH3NCHCOOR-+-+H+Asanacid（protondonor）：Asabase（protonacceptor）：H3NCHCOOHRH3NCHCOOR-++H++不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在：H3NCHCOOHRH3NCHCOOR-+++H++OH-+H++OH-H2NCHCOOR-正离子两性离子负离子氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint），以pI表示。实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pH
pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。H3NCHCOOHRH3NCHCOOR-++H2NCHCOOR-H2NCHCOOHR3．氨基酸的酸碱滴定曲线Henderson-Hasselbalch方程pH=pKa+lg[质子受体][质子供体]酸碱滴定曲线4．等电点的计算中性氨基酸：以Gly为例K1=[Gly±][H+][Gly+]K2=[Gly-][H+][Gly±]pI时，[Gly+]=[Gly-][Gly±][H+]K1=[Gly±]K2[H+][H+]2=K1K2pH=（pK1+pK2）/2pI=（pK1+pK2）/2pI=（2.34+9.60）/2=5.97GlyH3NCH2COOHH3NCH2COO-++H2NCH2COO-Gly+Gly+-Gly-H+K1H+K2酸性氨基酸，以Asp为例：碱性氨基酸，以Lys为例：（四）氨基酸的化学性质RCHCOOHNH2RCHCOONH3-...
