（一）三级结构myoglobinmyoglobin，，MbMb肌红蛋白Mb广泛存在于肌细胞中的贮氧蛋白潜水哺乳动物有比陆生哺乳动物有更高的含量单体结合蛋白=珠蛋白+血红素血红素存在于分子表面疏水性裂隙中1.亲水性残基几乎全在外侧2.疏水性残基在内3.半疏水残基部分暴露在肌肉细胞中存在的肌红蛋白使肌肉呈现红色，鲸等潜水动物呈棕红色肌红蛋白由153个氨基酸残基构成，形成8个α-螺旋段其中脯氨酸导致了4个转折，另外，Ser、Asn、Ile等大氨基酸的连续出现阻碍了螺旋，也导致转折肌红蛋白结构十分紧密，分子内部只有一个能容纳4个水分子的空间153个氨基酸残基形成8个α-螺旋段A、B、C、D、E、F、G、H螺旋段之间的转折为不规则卷曲在疏水性裂隙中插入1个血红素，F8和E7的2个His残基夹着血红素F8的His残基连接在血红素中心的Fe原子上组氨酸残基血红素Fe（二）辅基卟啉环丙酸基乙烯基乙烯基甲基甲基甲基甲基丙酸基血红素卟啉的充填模型Fe的6个配位键,其中4个与卟啉环的N连接,1个与F8His连接,1个与O2连接（三）O2与Mb的结合如果Fe以三价存在，则Fe3+将与水结合而不能再与O2结合血红素周围疏水环境的存在能够保护Fe2+不被氧化为Fe3+因为HisE7的存在，O2不能与Fe以直线排列形式结合游离血红素Fe与CO的直线结合游离血红素CO结合力比O2结合力强2500倍!!!而肌红蛋白CO结合力只比O2结合力强250倍……为什么？！空间位阻：E7His的存在使CO无法以直线排列形式与Fe结合因此Mb与CO结合力下降（四）Mb的氧结合曲线MbO2Mb+O2氧合Mb去氧Mb氧合Mb与去氧Mb的浓度比与氧浓度成正比K，氧解离平衡常数•氧分数饱和度（fractionalsatuation）肌红蛋白分子总数氧合肌红蛋白分子数•Y=1Mb被氧完全饱和•Y=0.5p(O2)=K=P50P50：Mb被氧半饱和时的氧分压YMb氧结合/解离曲线
