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生物化学（16分）第一节蛋白质的构造与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸构造与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸。构成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)；唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸；具有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯；具有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺；具有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸；具有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸；具有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸；天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸；不出目前蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸；亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸)（2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸)（3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸)（5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸（6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸（7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸（8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸(二)肽键与肽链连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-构成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。二、蛋白质构造2、3、4级：高级构造/空间构象----氢键1、二级构造一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间构造，不波及氨基酸残基侧链的空间构象。2、维持三级构造的化学键-----疏水键。一级构造：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键；二级构造：局部主链的空间构造，氢键(稳定)；三级构造：亚基，整条肽链所有氨基酸残基的空间构象。氢键、疏水键、盐键、范德华力；四级构造：一堆亚基。聚合---氢键、离子键。※记忆：一级排序肽键连，二级构造是一段，右手螺旋靠氢键，三级构造是亚基，亚基聚合是四级。考题和亚基有关-----四级构造，只有出现四级构造才有亚基。三、蛋白质构造与功能的关系1、蛋白质构造与功能：一级构造是基础，二三四级：体现功能的形式。2、蛋白质构象病(高级构造变化)：疯牛病(PrPC→PrPSc)、致死性家族性失眠症。3、红细胞中的Hb：成年人--α2β2，胎儿期--α2γ2，胚胎期--α2ε2。4、镰刀型贫血：割谷(血红蛋白β亚基第6位氨基酸---谷氨酸)子，累了歇(缬氨酸)一会。5、血红蛋白具有血红素辅基，具有4个亚基，携带氧，可与氧可逆结合，其氧解离曲线为S形；肌红蛋白储存氧。四、蛋白质的理化性质1、蛋白质变性：空间构象被破坏，重要是二硫键和非共价键的破坏，一级构造不变。特点：溶解度减少、黏度增长、易被蛋白酶水解，结晶能力消失，生物活性丧失。2、凝固：变性后深入发展的一种成果。3、蛋白质变性：可复性(血清白蛋白)和不可复性两种。---生物活性丧失注：蛋白酶破坏蛋白质一级构造变性后易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性蛋白质水解：一级构造被破坏，不可复性第二节核酸的构造和功能一、核酸的基本构成单位1、核糖+碱基+磷酸→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)2、碱基分5种：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）--爱他干脆哦。DNA碱基：ATGC-----脱氧核糖核酸----记忆：爱他干脆哦----戊糖低。RNA碱基：AUGC-----核糖核酸------记忆：爱哦？干脆。3、核酸中含量相对恒定的是：P(磷酸)。4、核酸的一级构造：酯键，为核苷与磷酸之间的结合键。5、核酸分子中最为恒定的：磷。蛋白质中最为恒定的：氮。二、DNA的构造与功能1、碱基构成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。不一样生物种属的DNA碱基构成不一样；同一种体不一样器官、不一样组织的DNA具有相似的碱基构成。2、DNA构造：（1）一级构造：核苷酸排列次序，也指碱基排列次序，即DNA序列。（2）二级构造：双螺旋模式；两条链反向平行。一条链走向为5’→3’，另一条为3’→5’。RNA二级构造是tRNA的三叶草构造。两链之间----碱基链接...