第十章细胞骨架第一节微丝与细胞运动1.微丝的基本结构单位？球形肌动蛋白(G-actin)2.球形肌动蛋白（G-actin）单体为ATP酶，但不属于马达蛋白。3.纤维状肌动蛋白（F-actin）整根微丝上，每个球形肌动蛋白单体的裂缝都朝向微丝的同一端，使微丝在结构上具极性。具裂缝一端为负极，另一端为正极。4.在细胞内，微丝的成核反应需要成核蛋白Arp2/3(actinrelatedprotein,肌动蛋白相关蛋白)复合物参与。5.影响微丝组装的特异性药物细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端，抑制肌动蛋白组装到微丝纤维上，特异性地抑制微丝功能。鬼笔环肽（phalloidin）与微丝表面亲和性高，对微丝的解聚有抑制作用，使微丝纤维稳定而抑制其功能。6.微丝的功能形成应力纤维；形成微绒毛；细胞的变形运动；胞质分裂环；顶体反应；肌肉收缩（参与形成肌原纤维）；其他功能：如细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关。7.马达蛋白：将化学能转换为机械能的蛋白。细胞内参与物质运输的马达蛋白有3类。肌球蛋白：沿微丝运动驱动蛋白：沿微管运动动力蛋白：沿微管运动8.肌纤维的结构骨骼肌细胞（又称肌纤维），由数百条肌原纤维组成；每根肌原纤维由收缩单元——肌节线性重复排列而成。肌节中含有细肌丝和粗肌丝。细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白。粗肌丝主要由若干II型肌球蛋白通过尾部结构域相互作用组装而成，头部突出并可与细肌丝的肌动蛋白亚基结合，构成粗、细肌丝之间的横桥。9.肌肉收缩的滑动模型肌细胞上的动作电位引起肌质网Ca2+电位门通道开启，肌浆中Ca2+浓度升高，肌钙蛋白与Ca2+结合，引发原肌球蛋白构象改变，暴露出肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点。肌球蛋白通过结合与水解ATP、不断发生周期性的构象改变、引起粗肌丝和细肌丝的相对滑动。10.由神经冲动引发的肌肉收缩基本过程如下：（1）动作电位的产生来自脊髓神经元的神经冲动经轴突传到神经-肌肉接点——运动终板，使肌细胞膜去极化，并经T小管传至肌质网。（2）Ca2+的释放肌质网去极化后释放Ca2+至肌浆中，Ca2+浓度升高，达到收缩期的Ca2+阈浓度（约为10-6mol/L）。（3）原肌球蛋白位移1Ca2+与Tn-C结合，引起肌钙蛋白构象变化，Tn-C与Tn-I、Tn-T结合力增强，导致Tn-I与肌动蛋白结合力削弱。使肌动蛋白与Tn-I脱离；同时，Tn-T使原肌球蛋白移位到肌动蛋白双螺旋沟的深处，暴露出肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合位点，解除了肌动蛋白与肌球蛋白结合的障碍。（4）细肌丝与粗肌丝之间的相对滑动在初始状态，组成粗肌丝的头部（马达结构域）没有结合ATP时，头部与细肌丝结合，并成僵直状态。1）ATP结合到肌球蛋白头部导致与肌动蛋白纤维的结合力下降，肌球蛋白头部与肌动蛋白分开。2）ATP水解为ADP+Pi，但水解产物仍与肌球蛋白结合，获能的肌球蛋白头部构象发生变化，向细肌丝的正极端抬升。3）在Ca2+存在的条件下，肌球蛋白头部与靠近细肌丝正极端的1个肌动蛋白亚基结合。4）Pi释放，肌球蛋白颈部结构域发生构象变化，导致肌球蛋白头部与细肌丝的角度发生变化，拉动细肌丝相对于粗肌丝的滑动。5）ADP释放，肌球蛋白头部结构域与细肌丝又回到僵直状态。如果细胞质中仍有高浓度的Ca2+，肌球蛋白将继续下一个周期，沿细肌丝滑动。（5）到达肌细胞的神经冲动一旦停止，肌质网通过钙泵将Ca2+回收，使细胞质中Ca2+降低，收缩周期停止。第二节微管及其功能1.微管的结构组成与极性αβ—微管蛋白二聚体是微管的基本结构单位。α-和β-微管蛋白都有GTP结合位点，属于G蛋白的范畴。微管具有极性。2.作用于微管的特异性药物和温度对微管组装的影响秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上，但阻止其他微管蛋白单体继续添加，不影响去组装，从而破坏微管和纺锤体结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉醇(taxol)与微管蛋白结合后，阻止微管去组装，促进微管装配,并使已形成的微管稳定。但这种稳定性会破坏微管的正常功能。通常，低温（20度以下）促进去组装使微管解聚，恢复常温后（20度以上）微管蛋白亚基重新组装成微管。因此，低温处理和秋水仙素溶液处理可使染色体加倍。3.微管组织中心微管组织...
