第九章细胞骨架细胞骨架：真核细胞中的蛋白质纤维网架体系。具有弥散性、整体性、变动性。广义：细胞核骨架、细胞质骨架、细胞膜骨架和细胞外基质。狭义：细胞质骨架由微丝、微管、中间丝组成，它们由相应的蛋白亚基组装而成。功能：结构与支持、胞内运输、收缩与运动、空间组织。第一节微丝与细胞运动微丝：肌动蛋白丝或纤维状肌动蛋白，直径7nm存在所有真核细胞中。一、微丝的组成及其组装（一）结构与成分1.微丝的主要结构成分是肌动蛋白。2.肌动蛋白的2种存在形式：①肌动蛋白单体（球状肌动蛋白，G-actin）：单个肽链折叠而成，蝶状，中央一个裂口，裂口内部有ATP结合位点和镁离子结合位点；②纤维状肌动蛋白。3.肌动蛋白高度保守。6种：4种为α-肌动蛋白，分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌、肠道平滑肌，均组成细胞的收缩性结构；2种为ß-肌动蛋白（位于细胞边缘）和γ-肌动蛋白（与张力纤维有关）。4.微丝直径7nm的扭链，双股螺旋。每条丝由肌动蛋白单体头尾相连呈螺旋状排列，螺距36nm。纤维内部，每个肌动蛋白单体都有4个单体，上下各一个，另外2个位于一侧。肌动蛋白分子上的裂口使得该蛋白本身在结构上不对称，在整根微丝上每一个单体上的裂口都朝向同一端，使微丝具有极性。裂口一端为负极，另一端是正极。（二）组装及动力学特性1.只有结合ATP的肌动蛋白单体才能参与微丝的组装。解聚：溶液中含有适当浓度的钙离子，钠离子、钾离子浓度很低时，微丝趋向于解聚成G-actin；组装：溶液中含有ATP、镁离子以及较高浓度的钠钾离子时，溶液中的G-actin组装成F-actin，即新的G-actin加到微丝末端，微丝延伸，通常是正极的组装速度较负极快。溶液中携带ATP的G-actin处于临界浓度时，组装与去组装达到平衡。2.过程：①成核反应：Arp2和Arp3等蛋白质相互作用，形成起始复合物，至少有2-3个肌动蛋白单体与起始复合物结合，形成一段可供肌动蛋白单体继续组装的寡聚体。②纤维的延长：肌动蛋白单体先与ATP结合，组装到微丝末端的肌动蛋白单体发挥ATP酶活性，将ATP水解为ADP。组装速度大于ATP水解速度时，微丝末端形成肌动蛋白-ATP亚基的帽，微丝结构稳定，持续组装。末端肌动蛋白亚基结合的是ADP时，肌动蛋白单体倾向于解聚。微丝两端结构有差异，新的肌动蛋白亚基通常在正极加入，很少在负极加入。③进入稳定期：组装与去组装达到平衡。3.踏车行为：微丝的正极由于肌动蛋白亚基的不断添加延长，负极由于肌动蛋白亚基去组装缩短。（三）影响微丝组装的特异性药物细胞松弛素：与微丝结合将微丝切断，结合在微丝末端阻抑肌动蛋白的聚合，对解聚没有影响，用它处理细胞时，可以破坏微丝的网络结构，阻止细胞的运动。（影响组装）鬼笔环肽：与微丝表面有强亲和力，不与肌动蛋白单体结合，对解聚有抑制作用，使肌动蛋白丝保持稳定。二、微丝网络动态结构的调节与细胞运动（一）非肌肉细胞内微丝的结合蛋白1.微丝的两种存在形式：①永久性微丝：微丝结构稳定，如小肠绒毛上皮中重建大于解聚。肌细胞的细丝。②暂时性微丝：G-actin和F-actin处于不断重建和解聚的动态平衡。如胞质分裂环是由微丝和肌球蛋白形成的收缩环。血小板激活及无脊椎动物精子细胞顶体反应过程中的微丝。2.细胞内微丝网格的组织形式和功能取决于与之结合的微丝结合蛋白。微丝结合蛋白对微丝组装有调节作用。微丝结合蛋白通过影响微丝的组装与去组装，介导微丝与其他细胞结构之间的相互作用，使微丝保持相对稳定状态；另一些如纤维-切割蛋白与微丝的作用通过使微丝网络解聚调节微丝网络的状态。3.微丝结合蛋白的类型：成核蛋白（在微丝开始组装时形成起始复合物）、单体-隔离蛋白、单体-聚合蛋白、成束蛋白、封端蛋白、纤维--解聚蛋白、网络-形成蛋白、纤维-切割蛋白、膜结合蛋白。（二）细胞皮层细胞皮层：细胞内大部分微丝都集中在紧贴细胞质膜的细胞质区域，并由微丝结合蛋白交联成凝胶状三维网络结构。皮层内微丝与细胞质膜上的蛋白连接，使膜的流动性受到限制皮层内的微丝网络可以为细胞质膜提供强度和韧性、有助于维持细胞的形状。细胞内的多种运动：胞质环流、阿米巴运动、变皱膜运动、吞噬、膜蛋白的定位都与肌...
