中山大学生物化学章节考点分布第一、二章：糖类、脂类08淀粉、糖原、纤维素的结构（重要）；鞘脂骨架结构（重要）09手性碳原子与旋光性的关系（重要）；糖苷的性质10寡糖与蛋白质的O连接和N连接（重要）；天然蛋白构型11纤维素结构；旋光异构体；异头碳；糖苷配体；鞘脂骨架结构12多糖结构；鞘脂骨架结构；O连接和N连接第三章：氨基酸0820种氨基酸的结构（重要）09等电点10特殊氨基酸的性质（如甘氨酸）11特殊氨基酸手性碳原子个数12等电点；必须氨基酸；特殊氨基酸的光吸收第四、五、六章：蛋白质的共价结构、三维结构及蛋白质结构与功能的关系08α-螺旋、β-折叠；蛋白折叠需要的三个条件及折叠的主要推动力；典型的蛋白质：纤维蛋白、肌球蛋白、胶原蛋白、血红蛋白、水通道蛋白；09稳定蛋白质三维结构的力；蛋白质的四个结构层次（重要）10蛋白体内折叠需要的三个条件；蚕丝蛋白的延展性原因；蛋白质一级结构测定常用的方法；四级结构与三级结构比较；超二级结构（10年大题注意蛋白质飘带模型识别）11α-螺旋、β-折叠；纤维蛋白12粗肌丝；细肌丝；免疫球蛋白；肌红蛋白和血红蛋白（重要）；胶原蛋白和丝蛋白的对比（大题）第七章：蛋白质的分离、纯化和表征（特别强调：本章一般设置大题，学生应特别注意！实验原理、实验方法、鉴定方法）08列举常用蛋白质分离纯化技术；根据蛋白质的性质来提纯蛋白09测定蛋白分子量的几种方法（关联DNA、RNA量的测定）10生物大分子结构测定的方法；结合常见分离纯化技术推测蛋白质的结构（要出熟练掌握技术原理）；11SDS-PAGE中荷质比；阴离子交换层析和阳离子交换层析（洗脱顺序）12柱层析的种类；SDS-PAGE中荷质比；列举常用蛋白质分离纯化技术第八、九、十章：酶通论、酶促反应动力学、酶的作用机制和酶的调节（特别强调：从8到10章，考的很宽、很灵活。此外，这三章涉及到很多的名词解释和概念性的东西，一定要搞清楚。）08酶的本质、特征、分类、活力测定；激酶；活化能；平衡常数；09酶在体内的活性调节方式（重要）；合酶与合成酶；过渡态；中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义）；抑制反应——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制10酶的催化；酶在体内的活性调节方式；酶的共价修饰；酶的可逆抑制剂11平衡常数；过渡态类似物；米氏方程的推导12酶在体内的活性调节方式；补充一点酶调节的种类1、别构酶和别构调节正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型负协同效应——双曲线——序变模型别构调节是细胞内代谢的重要调节方式2、共价酶和可逆共价调节一般引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式3、酶原的激活第十一章：维生素和辅酶（特别强调：注意注意与酶学和下册核酸代谢部分联系、维生素或辅酶与代谢过程的联系、各种维生素缺乏的症状及补充方式。复习时最好是串联到一起复习）08无09无10与激素合成有关的维生素11被称为抗氧化剂的维生素12无第十二、十三、十四、十五章：核酸通论、核酸结构、理化性质、研究方法（特别强调：核酸的组成、各级结构、DNA与RNA结构差异、RNA的稳定性和结构的关系、原核生物的基因组与真核生物的区别及其它的原核和真核的各种差别、测序的方法）08核酸浓度测定（OD值）、核酸的各级结构、生物物种保持稳定的分支基础、原核生物和真核生物基因表达调控的特点09DNA测序、tRNA的结构、核酸质量、浓度及纯度的测定、双链DNA比单链RNA更适合充当遗传信息的贮存者的原因、原核生物与真核生物基因组结构方面的差别10核酸合成，原核生物和真核生物mRNA的主要特征11tRNA的结构、RNA的不稳定性、分离纯化核酸的常见方法和原理12DNA的结构、根据DNA碱基组成推断相关信息第十六、十七章：抗生素与激素（较少考到，尽量结合往年试题复习）08氯霉素09无10胰腺激素11无12无第十八、二十一章：生物膜的组成与结构、生物膜与物质运输（流动镶嵌模型、影响膜流动性的因素、外周蛋白、内在蛋白、初级主动运输和次级主动运输、13年有考到乙酰胆碱受体）08水通道蛋白、乙酰胆碱受体、离子通道、离子泵09无10生物膜脂双层结构11离子跨膜运输的方式、特点，以及如...
