很多其他激素类物质作用于相应的靶细胞时，都是先同膜表面的特异受体相结合，再引起膜内侧胞浆中 cAMP含量的增加（有时是它的减少），实现激素对细胞内功能的影响。这样就把 cAMP称作第二信使，这是相对于把激素分子这类外来化学信号看作第一信使而言的。 导致 cAMP产生的膜结构内部的过程颇为复杂：它至少与膜中三类特殊的蛋白质有关。第一类是能与到达膜表面的外来化学信号作特异性结合的受体蛋白质，这是一些真正可以称作受体的物质。目前已用分子生物学的方法证明，它们是一些独立的蛋白质分子；已经确定的近 100种这类受体，都具有类似的分子结构，也属于同一蛋白质家族：即它们都由约300~400个氨基酸残基组成，有一个较长的细胞外 N-末端，接着在肽链中出现 7个由22~28个主要为疏水性氨基酸组成的 α -螺旋，说明这肽链至少要反复贯穿膜 7次，形成一个球形蛋白质分子，还有一段位于膜内侧的肽链C-末端。目前认为，受体分子中第 7个跨膜螺旋是能够识别、即能结合某种特定外来化学信号的部位。 在受体因结合了特异化学信号而激活时，将进而作用于膜中另一类蛋白质，即G-蛋白质。G-蛋白是鸟苷酸结合蛋白（guanine nucleotide-binding protein）的简称，也是存在于膜结构中的一类蛋白质家族，根据它们分子结构中少数氨基酸残基序列上的不同，已被区分出有数十种，但结构和功能极为相似。G-蛋白通常由α -、β -、和 γ -3个亚单位组成；α -亚单位通常起催化亚单位的作用，当 G-蛋白未被激活时，它结合了一分子的 GDP（二磷酸鸟苷）；当 G-蛋白与激活了的受体蛋白在膜中相遇时，α -亚单位与 GDP分离而又与一分子的 GTP（三磷酸鸟苷）结合，这时 α -亚单位同其他两个亚单位分离，并对膜结构中（位置靠近膜的内侧面）的第三类称为膜的效应器酶的蛋白质起作用，后者的激活（或被抑制）可以引致胞浆中第二信使物质的生成增加（或减少）。上述肾上腺素的作用，就是先由激素激活膜上相应的受体后，通过一种称为 Gs（兴奋性 G-蛋白）的 G-蛋白的中介，激活了作为效应器酶的腺苷酸环化酶，使胞浆中的 ATP生成了起第二信使作用的 cAMP。由于第二信使物质的生成经过多级催化作用，少数几个膜外化学信号分子同受体的结合，就可能在胞浆中生成数目众多的第二信使分子，这是这种类型的跨膜信号传递的重要特点之一。 目前发现膜的效应器酶并不只腺苷酸环化酶一种，因而第二信使物质也不只cAMP一种，如近年来还发现，有相当...
