(药学)生化复习题VIP免费

1 1.1 什么是蛋白质的二级结构？主要包括哪些类型？ 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该肽段主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括α -螺旋、β -折叠、β -转角和无规卷曲。 1.3 试述蛋白质沉淀、变性和凝固的关系。 变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质也易于变性，但变性的蛋白质不一定都沉淀（如蛋白质在强酸性或强碱性溶液中加热变性，并不沉淀）。沉淀的蛋白质也不一定发生变性（如盐析或等电点沉淀的蛋白质）。凝固一定发生变性、沉淀。凝固是深层次、不可逆变性。 1.4 什么是蛋白质变性？变性的实质是什么？在医学中有哪些应用？ 在某些理化因素作用下，蛋白质特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失，称蛋白质变性。 蛋白质变性是实质是次级键（非共价键）和二硫键破坏，一级结构不改变。 在医学上的应用： （1）消毒、灭菌。 （2）保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等。 （3）解救重金属中毒患者。 1.7 一条肽链由400 个氨基酸残基组成，如果它全为α -螺旋结构，其分子长度为多少？并说明α -螺旋结构的特点。 长度为60nm。 特点： （1）以肽单元为平面，以Ca 原子为转折点，围绕中心轴呈右手螺旋，R 基团伸向螺旋的外侧。 （2）每3.6 个氨基酸残基上升1 圈，螺距为0.54nm，每个氨基残基上升的距离为0.15nm。 （3）氢键维持α -螺旋结构稳定，每个肽键N-H 的 H 和第4 个肽键羰基的 O 形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 （4）R 基团的大小、电荷和结构等因素影响α -螺旋的稳定。 1.8 试述蛋白质提纯分离的主要方法。 ①透析和超滤法②丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法③电泳法④层析法⑤超速离心法。 2.1 试比较DNA、RNA 的分子组成和结构。 （1）DNA 的组成结构：碱基：AGCT；戊糖：β -D-2 脱氧核糖；基本单位：dNMP；碱基配对：A=T G≡C；DNA 的二级结构为双螺旋；DNA 的三级结构为超螺旋。 （2）RNA 的组成结构；碱基：AGCU；戊糖：β -D-核糖；基本单位：NMP；碱基配对：A=U G≡C；RNA 为单链结构，局部可以形成双螺旋。 2.2 试述 B-DNA 二级结构的特点。 （1）有两条方向相反且平行的 DNA 链围绕同一中心轴形成右手双螺旋；磷酸与戊糖构成的骨架位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋的内侧；碱基配对：A=T G≡C。 （2）双螺旋的直径为2nm，每周含10 个碱基对，每个碱基...