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(药学)生化复习题VIP免费

(药学)生化复习题_第1页
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(药学)生化复习题_第3页
1 1.1 什么是蛋白质的二级结构?主要包括哪些类型? 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该肽段主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括α -螺旋、β -折叠、β -转角和无规卷曲。 1.3 试述蛋白质沉淀、变性和凝固的关系。 变性的蛋白质易于沉淀,沉淀的蛋白质也易于变性,但变性的蛋白质不一定都沉淀(如蛋白质在强酸性或强碱性溶液中加热变性,并不沉淀)。沉淀的蛋白质也不一定发生变性(如盐析或等电点沉淀的蛋白质)。凝固一定发生变性、沉淀。凝固是深层次、不可逆变性。 1.4 什么是蛋白质变性?变性的实质是什么?在医学中有哪些应用? 在某些理化因素作用下,蛋白质特定空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失,称蛋白质变性。 蛋白质变性是实质是次级键(非共价键)和二硫键破坏,一级结构不改变。 在医学上的应用: (1)消毒、灭菌。 (2)保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等。 (3)解救重金属中毒患者。 1.7 一条肽链由400 个氨基酸残基组成,如果它全为α -螺旋结构,其分子长度为多少?并说明α -螺旋结构的特点。 长度为60nm。 特点: (1)以肽单元为平面,以Ca 原子为转折点,围绕中心轴呈右手螺旋,R 基团伸向螺旋的外侧。 (2)每3.6 个氨基酸残基上升1 圈,螺距为0.54nm,每个氨基残基上升的距离为0.15nm。 (3)氢键维持α -螺旋结构稳定,每个肽键N-H 的 H 和第4 个肽键羰基的 O 形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 (4)R 基团的大小、电荷和结构等因素影响α -螺旋的稳定。 1.8 试述蛋白质提纯分离的主要方法。 ①透析和超滤法②丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法③电泳法④层析法⑤超速离心法。 2.1 试比较DNA、RNA 的分子组成和结构。 (1)DNA 的组成结构:碱基:AGCT;戊糖:β -D-2 脱氧核糖;基本单位:dNMP;碱基配对:A=T G≡C;DNA 的二级结构为双螺旋;DNA 的三级结构为超螺旋。 (2)RNA 的组成结构;碱基:AGCU;戊糖:β -D-核糖;基本单位:NMP;碱基配对:A=U G≡C;RNA 为单链结构,局部可以形成双螺旋。 2.2 试述 B-DNA 二级结构的特点。 (1)有两条方向相反且平行的 DNA 链围绕同一中心轴形成右手双螺旋;磷酸与戊糖构成的骨架位于螺旋的外侧,碱基位于螺旋的内侧;碱基配对:A=T G≡C。 (2)双螺旋的直径为2nm,每周含10 个碱基对,每个碱基...

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