细胞内蛋白质的定位信号序列VIP专享VIP免费

细胞内蛋白质的定位信号序列 1.内质网信号序列(ER signal sequ ence) 2.驻留信号( retention signal): ①ER 驻留信号(包括KDEL 即Ly s-Asp-Glu -Leu 和HDEI 即His-Asp-Glu -Ile 两个4 肽信号序列)； ②ER 回收信号(ER retriev al signal，可溶蛋白的KDEL 和ER 膜蛋白上的KKXX) 3. 核输入信号(nu clear import signal): 也称NLS ，常含Pro-Ly s-Ly s-Ly s-Ly s-Arg-Val 4.核输出信号(nu clear ex port signal)：核糖体蛋白上相间排列的疏水性氨基酸 5.过氧化物酶体引导信号(perox isomal targeting signal, PTS):C 端的SKL 即Ser-Ly s-Leu 6.转运肽(transit peptide):即导肽，进入线粒体蛋白的N 端的带正电的氨基酸(Arg)和不带电的氨基酸(Ser)构成的信号序列 一、 内质网信号肽 内质网蛋白定位信号总体可以分为返回信号和保持信号。内质网逃逸的蛋白主要通过COPⅠ有被小泡将其返回内质网，因此区分保持信号与返回信号一个很重要的手段是研究信号片段与运输小泡COPⅠ各亚基的相互作用情况。例如在研究甲硫蛋白（TPN）定位信号过程中，Pau lsson 等通过Co－IP 发现具有“KKXX＞” 序列的TPN 能与COPI 相互作用， 而C 端突变后的GFP－TPN－aa 不与COPI 发生相互作用，提示“KKXX＞”为TPN 定位信号，且该信号通过COPI返回于内质网。蛋白转运到高尔基体后会被修饰， 人们可以利用不同的糖基程度区分保持信号与返回信号。例如在酵母[6]中，高尔基复合体有N－寡糖转移酶（OTase活性，并可将底物蛋白α－1，6－苷露糖基化，被α－1，6－苷露糖基化的蛋白则通过返回信号返回内质网。而哺乳动物[7]中运出的内质网蛋白被N－已酰氨基半乳糖转移酶（GnT）修饰和十六烷基化，然后被岩藻糖转移酶修饰，因此可被N－乙酰氨基半乳糖（GalNAc）的亲合素识别并着色的蛋白为返回信号介导定位。此外，经过高尔基体修饰的蛋白能抵抗内切糖苷酶H（endo H）的酶切效应，因此这些蛋白的定位也依赖返回信号。 1、内质网定位信号 如前所述， 内质网蛋白定位信号可分为保持信号和返回信号。保持信号中研究较多的是适用于Ⅱ型内质网膜蛋白的双精氨酸信号［＜X（2，3）－RR］，返回蛋白研究较多的为适用于内质网腔蛋白的“H／ KDEL＞”信号及适用于Ⅰ型内质网膜蛋白的双赖氨酸信号（UUUX＞，其中3 个U 中至少2 个为赖氨酸，X 为任意氨基酸）。 1.1内质网保持信号 双精氨酸信号［＜X（2，3）－RR］最...