生物化学〔第三版〕课后习题详细解答第三章 氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是 L 型的。但碱水解得到的氨基酸是 D 型和 L 型的消旋混合物。参加蛋白质组成的根本氨基酸只有 20 种。此外还有假设干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是根本氨基酸〔残基〕经化学修饰而成。除参加蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是 β-、γ-或δ-氨基酸，有些是 D 型氨基酸。氨基酸是两性电解质。当 pH 接近 1 时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当 pH 在 13 左右时，那么全部去质子化。在这中间的某一 pH〔因不同氨基酸而异〕，氨基酸以等电的兼性离子〔H3N+CHRCOO-〕状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH 称为该氨基酸的等电点，用 pI 表示。所有的 α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反响。α-NH2 与 2,4-二硝基氟苯〔DNFB〕作用产生相应的 DNP-氨基酸〔Sanger 反响〕；α-NH2 与苯乙硫氰酸酯〔PITC〕作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物〔 Edman 反响〕。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂〔如过甲酸〕或复原剂〔如巯基乙醇〕断裂。半胱氨酸的 SH 基在空气中氧化那么成二硫键。这几个反响在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。除甘氨酸外 α-氨基酸的 α-碳是一个手性碳原子，因此 α-氨基酸具有光学活性。比旋是 α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。参加蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振〔NMR〕波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。氨基酸分析别离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析〔HPLC〕等。习题1.写出以下氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表 3-1]表 3-1 氨基酸的简写符号名称 三字母符号 单字母符号 名称 三字母符号 单字母符号丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met M天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe FAsn 和/或 Asp Asx B ...
