生化知识点整理

第一章蛋白质得元素组成(克氏定氮法得基础)碳、氢、氧、氮 、硫 ( C、H、O、N、S ) 以及磷、 铁、 铜、 锌、 碘、 硒蛋白质平均含氮量(N%):16%∴ 蛋白质含量=含氮克数×6、25(凯氏定氮法)基本组成单位氨基酸 熟悉氨基酸得通式与结构特点1、 20 种 AA 中除 Pro 外,与羧基相连得 α-碳原子上都有一个氨基,因而称 α-氨基酸。2、 不同得 α-AA,其 R 侧链不同。氨基酸 R 侧链对蛋白质空间结构与理化性质有重要影响。3、 除 Gly 得 R 侧链为 H 原子外,其她 AA 得 α-碳原子都就是不对称碳原子,可形成不同得构型,因而具有旋光性。氨基酸分类 P9按侧链得结构与理化性质可分为: 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸等电点概念在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液得 pH值即为该氨基酸得等电点 (isoelectric point,pI )。紫外吸收性质含有共轭双键得芳香族氨基酸 Trp(色氨酸), Tyr(酪氨酸) 得最大吸收峰在 280nm 波长附近。 氨基酸成肽得连接方式两分子脱水缩合为二肽, 肽键由 10 个以内氨基酸相连而成得肽称为寡肽。 而更多得氨基酸相连而成得肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离 a-氨基得一端称氨基末端或N-端,游离 a-羧基得一端称为羧基末端或 C-端。肽链中得氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。 蛋白质就就是由许多氨基酸残基组成得多肽链。谷胱甘肽 GSHGSH 就是由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸组成得三肽。(1) 体内重要得还原剂 保护蛋白质与酶分子中得巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽得巯基作用 可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与 DNA、RNA或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。蛋白质 1~4 级结构得定义及维系这些结构稳定得作用键蛋白质就是氨基酸通过肽键相连形成得具有三维结构得生物大分子蛋白质得一级结构就就是蛋白质多肽链中氨基酸残基得排列顺序。主要化学键就是肽键,有得还包含二硫键。 蛋白质二级结构就是指多肽链得主链骨架中若干肽单元,各自沿一定得轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成得有规则或无规则得构象,如 α-螺旋、β-折叠、β-转角与无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链得构象。二级结构得主要结构单位——肽单元(peptide unit)[肽键与相邻得两个 α-C 原子所组成得残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(...