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第五章酶第一节酶的分子结构第二节酶促反应的特点和机制第三节酶促反应动力学第四节酶的调节第五节酶的命名和分类第六节酶与医学的关系新陈代谢生物体内的化学反应称为新陈代谢，简称代谢。酶学研究简史1公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。酶学研究简史21926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。核酶是具有高效、特异催化作用的核酸，其主要是作用参与RNA的剪接。两类生物催化剂第一节酶的分子结构一、酶的分子组成二、酶的活性中心三、酶按结构的分类四、同工酶一、酶的分子组成单纯酶结合酶单纯酶单纯酶是仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶结合酶（全酶）由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子酶蛋白部分决定酶的特异性辅助因子决定反应的类型全酶的结构与分子组成辅助因子小分子有机化合物金属离子辅酶与酶蛋白结合得较松，用透析或超滤等方法易于分开；辅基与酶蛋白结合得牢固，不易与酶蛋白脱离。辅酶和辅基由酶催化进行的化学反应称为酶促反应。酶促反应的反应物称为酶的底物。二、酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心又称为活性部位，是酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反应生成产物。酶的必需基团酶蛋白所含的基团并不都与酶活性有关，其中那些与酶的活性密切有关的基团称为酶的必需基团。酶的必需基团分类酶活性中心外的必需基团酶活性中心内的必需基团酶活性中心内的必需基团结合基团的作用是与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物，又称为中间产物；催化基团的作用是改变中某些化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物。底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心酶的活性中心示意图单体酶寡聚酶多酶体系多功能酶三、酶按结构的分类单体酶由一条多肽链组成的酶蛋白，称为单体酶。寡聚酶由2个到数十个亚基缔合构成的酶蛋白(每个亚基为一条多肽链），称为寡聚酶。多酶体系由活性不同但功能上有联系的多种酶分子通过非共价键连接彼此嵌合形成的复合体，称多酶复合体，也称多酶体系。多功能酶一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶，这类酶称为多功能酶或串联酶。同工酶是指能催化同一化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不同的一组酶。四、同工酶L-乳酸脱氢酶的同工酶LDH是由H亚基（即心肌型）和M亚基（即骨骼肌型）构成的四聚体；两种亚基以不同比例构成五种同工酶。HHHHHHHHHHHHHHMMHHHHMMMMHHMMMMMMMMMMMMMMLDHLDH11(H(H44))LDHLDH22(H(H33M)M)LDHLDH33(H(H22MM22))LDHLDH44(HM(HM33))LDHLDH55(M(M44))LDH在区带电泳中从快到慢的泳动顺序葡萄糖丙酮酸乳酸（LDH5：丙酮酸还原酶）骨骼肌经血液运输三羧酸循环丙酮酸乳酸（LDH1：乳酸脱氢酶）心肌NADH+H+NAD+氧化磷酸化ATPLDH同工酶的生理功能第二节酶促反应的特点和机制一、酶促反应的特点二、酶促反应的机制酶的催化效率极高酶催化反应具有高度的特异性酶的不稳定性酶催化活力与酶量的可调节性一、酶促反应的特点邻近效应和定向效应表面效应酸碱催化作用张力作用共价催化作用二、酶促反应的机制㈠、决定酶作用高效率的机制㈡、决定酶作用特异性机制诱导契合学说第三节酶促反应动力学一、酶浓度对酶促反应速度的影响二、底物浓度对酶促反应速度的影响三、温度对酶促反应速度的影响四、pH对酶促反应速度的影响五、抑制剂对酶促反应速度的影响六、激活剂对酶促反应速度的影响七、酶活性单位与酶活性测定酶促反应动力学研究酶促反应速度及其影响因素，即通过定量观察单位时间内底物的减少或产物的生成量来研究酶浓度、底物浓度、温度...