第三章免疫球蛋白免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。抗体（antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能.与抗体有关的诺贝尔奖获得者1901vonBering血清治疗1908Ehrlich&Metchnikoff抗体生成、吞噬1972Edelman&Poter抗体分子结构1977Yalow放射免疫测定1984Koler,Milstein&Jerne单克隆抗体1987TonegawaIg基因结构免疫球蛋白与抗体的关系所有的抗体都是免疫球蛋白，但并非所有的免疫球蛋白都是抗体。免疫球蛋白是结构和化学上的概念，抗体是生物学和功能上的概念。Ig可分为二类：分泌型(secretedIg，sIg)：存在于体液(血清、组织液,外分泌液)。膜型(membraneIg，mIg)：即B细胞膜上的抗原受体。第一节免疫球蛋白的结构第一节免疫球蛋白的结构一、免疫球蛋白的基本结构四肽链结构所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，其重链分别为：γ、α、μ、δ、ε轻链可分为两型：κ、λ型IgIg的两条长链称为重链（的两条长链称为重链（Heavychain,HHeavychain,H链）链）重链可分为重链可分为μμ、、γγ、、αα、、δδ、、εε链链Ig的两条短链称为轻链（Lightchain,L链）可分为κ、λ型。每个Ig分子的两条轻链完全相同。IgIg的两条长链称为重链（的两条长链称为重链（Heavychain,HHeavychain,H链）链）重链可分为重链可分为μμ、、γγ、、αα、、δδ、、εε链链Ig的两条短链称为轻链（Lightchain,L链）可分为κ、λ型。每个Ig分子的两条轻链完全相同。IgMIgGIgAIgDIgE可变区根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。比较不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区.恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。铰链区位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。免疫球蛋白的结构高变区二、免疫球蛋白的功能区二、免疫球蛋白的功能区每个功能区约由110个氨基酸组成，其氨基酸的序列具有相似形或同源性。其二级结构是反向平行的β片层IgG,IgA,IgD:Lchain:VL,CLHchain:VH,CH1,CH2,CH3IgM,IgE:Lchain:VL,CLHchain:VH,CH1,CH2,CH3,CH4功能区的作用VL,VH:超变区，互补决定区（CDR):与抗原特异性结合部位CL，CH1:同种异型的遗传标记CH2,CH3(IgM):补体C1q结合点，激活补体IgGCH2:通过胎盘IgGCH3:与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、NK细胞、B细胞表面的FcR结合。IgECH2和CH3：与肥大细胞和嗜碱性性粒细胞表面的IgEFc结合铰链区：适于V区同抗原的结合。含大量脯氨酸，富有弹性和伸展性，能使Ab与不同距离的抗原决定簇结合，也利于暴露补体结合位点。三、免疫球蛋白的水解片段木瓜蛋白酶水解IgG得到两个相同的Fab段和一个Fc段。胃蛋白酶裂解IgG得到一个具有双价活性的F（ab’）2段和若干个小分子多肽碎片（pFc’）四、四、JJ链和分泌片链和分泌片（一）连接链（J链）由浆细胞合成的一种糖蛋白。IgA和IgM含有J链可稳定Ig多聚体的成份（二）分泌片是分泌型IgA(sIgA）的一个辅助成分，由粘膜上皮细胞合成和分泌。保护sIgA的铰链区免受蛋白酶的水解破坏介导IgA二聚体的转运第二节免疫球蛋白的功能V区的功能：主要功能是识别和特异性的结合抗原，是V区特别是HVR（CDR）的空间构型所决定Ig单体可结合两个抗原表位，为双价Ab+Ag——发挥免疫效应B细胞膜表面的IgM和IgD是B细胞识别抗原的受体C区的功能：☆激活补体IgM，IgG1~3+Ag☆结合细胞表面的Fc受体调理作用、ADCC作用、介导I型超敏反应☆穿过胎盘和黏膜BACK或其它大分子细菌代谢产物抗原细菌1.抗原抗体复合物2.结...
