第四章 免疫球蛋白第一节 基本概念1、抗体：B 淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。1937 年，Tiselius 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β 及 γ 球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在 γ 球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为 γ 球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除 γ 球蛋白外，还存在于 α 和 β 球蛋白处。20 世纪 40 年代初期，Tiselius 和 Kabat 用肺炎球菌多糖免疫家兔，证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将除去抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。区别：抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但无抗体活性。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是 B 细胞表面的抗原识别受体。第二节 免疫球蛋白结构一、免疫球蛋白的基本结构（一）重链和轻链免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H 链）和两条相同的轻链（light chain，L 链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X射线晶体结构分析发现，IgG 分子由 3 个相同大小的节段组成。1. 重链分子量约为 50～75kD，由 450～550 个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为五类，即 IgM、IgD、IgG、IgA 和 IgE，其相应的重链分别为 μ 链、δ 链、γ 链、α 链和 ε 链。不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区的数目以及铰链区的长度等。同一类 Ig 根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。如 IgG 可分为 IgG1～IgG4；IgA 可分为 IgA1 和 IgA2。IgM、IgD 和 IgE 尚未发现有亚类。2.轻链免疫球蛋白轻链的分子量约 25 kD，由 214 个氨基酸残基构成。...
