21:43海洋生命学院1第七章蛋白质结构第七章蛋白质结构与功能的关系与功能的关系海洋生命学院221:43蛋白质结构与功能关系概述�蛋白质一级结构决定蛋白质的高级结构，蛋白质一级结构的变异直接影响高级结构，进而影响正常功能的发挥。�蛋白质高级结构与蛋白质功能相适应：结构蛋白呈纤维状；酶多呈球形；具运输功能的膜蛋白形成孔道结构利于发挥其功能。�同种蛋白质当处于不同结构状态时发挥不同功能，结构的转换可通过去除、修饰或其他方式。�结构相似蛋白质其功能也具有相似性，肌红蛋白和血红蛋白。海洋生命学院321:43一、肌红蛋白质的结构与功能㈠肌红蛋白质的三级结构�肌红蛋白分布在肌肉中起着储存氧的功能，并便利氧在肌肉中的移动。�肌红蛋白由一条多肽链（153aa）和一个辅基血红素构成，16700，脱辅基部分称珠蛋白。�1963年，Kendrew及同事利用X-射线结构分析技术完成结构分析。�分子呈扁平棱形，结构紧密，分子内部有一个能容纳4个水分子的空间，高含量的α-螺旋。�多肽主链由长短不等的8段直α-螺旋组成，螺旋段间为自由卷曲，整个分子分成两层，构成其单结构域。海洋生命学院421:43㈡辅基血红素��蛋白质不能与氧发生可逆蛋白质不能与氧发生可逆结合，而是通过与结合，而是通过与原卟啉原卟啉ⅨⅨ固定的铁原子固定的铁原子来进行的来进行的��原卟啉原卟啉ⅨⅨ与与FeFe的络合物的络合物铁铁原卟啉原卟啉ⅨⅨ称血红素，称血红素，血红血红素位于肌红蛋白分子的一素位于肌红蛋白分子的一个沟缝中。个沟缝中。��血红素极性很强的血红素极性很强的丙酸侧丙酸侧链位于分子的表面链位于分子的表面。。��卟啉环的中心卟啉环的中心亚铁原子只亚铁原子只有六个配电，四个与平面有六个配电，四个与平面的卟啉分子结合的卟啉分子结合��另外两个与卟啉平面垂直另外两个与卟啉平面垂直海洋生命学院521:43㈢氧与肌红蛋白的结合��第第55配位键与珠蛋白肌红配位键与珠蛋白肌红蛋白蛋白组氨酸残基组氨酸残基（（His98His98））F8F8位组氨酸位组氨酸（近侧）的咪唑（近侧）的咪唑NN结合结合��另一个处于开放状态，用另一个处于开放状态，用作作氧的结合部位氧的结合部位��氧合肌红蛋白氧合肌红蛋白第第66配位键配位键与氧分子结合与氧分子结合，但氧轴与，但氧轴与FeFe--OO键成键成606000；；去氧肌红蛋去氧肌红蛋白第白第66配位键空着配位键空着；；高高FeFe肌红蛋白中氧结合部位失肌红蛋白中氧结合部位失活，水分子填充该部位活，水分子填充该部位��远侧组氨酸残基为远侧组氨酸残基为E7E7，其，其咪唑环咪唑环NN能与能与OO22分子相互作分子相互作用，使用，使OO22分子夹在分子夹在FeFe和咪和咪唑环中间的空间位阻区唑环中间的空间位阻区域。域。海洋生命学院621:43一氧化碳中毒的原理��COCO同氧气竞争结合部位同氧气竞争结合部位��游离血红素与游离血红素与COCO的结合力比氧高的结合力比氧高2500025000倍倍��肌红蛋白中血红素与肌红蛋白中血红素与COCO的结合力比氧高的结合力比氧高250250倍，倍，空间位阻空间位阻海洋生命学院721:43㈣氧的结合改变肌红蛋白的构象��去氧状态铁卟啉呈圆去氧状态铁卟啉呈圆顶状或凸形，卟啉环顶状或凸形，卟啉环平面上方平面上方0.055nm0.055nm��氧合状态铁卟啉由圆氧合状态铁卟啉由圆顶状或凸形变成平面顶状或凸形变成平面状，卟啉环平面上方状，卟啉环平面上方0.026nm0.026nm��微小位移将影响多肽微小位移将影响多肽链的构象。链的构象。海洋生命学院821:43㈤肌红蛋白氧结合曲线Mbo2Mb+O2[][][]22MbOOMbk×=或[][][]kOMbMbO22=[][][]MbMbOMbOY+=22[][]kOOY+=22()()kOpOpY+=22()kOpYY21=−()KOpYYloglog1log2−=⎟⎠⎞⎜⎝⎛−解离平衡方程为：Y在特定的氧分压条件下肌红蛋白的氧分数饱和度Henry定律：溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比即即Hill图，肌红蛋白直线；当Y=1/2时，该点斜率为Hill系数，nH表示，肌红蛋白为1线粒体氧浓度0～10torr，静脉血15torr，肌红蛋白P50为2torr，多数情况下肌红蛋白为高度氧合，这种差异利于氧自细胞表面到线粒体的运输。海洋生命学院921:43海洋生命学院1021:43...
